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Datos técnicos
RevistaChem. Commun.
Año2016
Volumen
Páginas
Internacional

Monitoring structural changes in intrinsically disordered proteins using QCM-D: application to the bacterial cell division protein

Autores:Marisela Vélez Tirado
Grupos de investigación:Biocatálisis Aplicada
The sensitivity of QCM-D to molecular hydrodynamic properties
is applied in this work to study conformational changes of the
intrinsically disordered protein ZipA. Acoustic measurements can
clearly followZipA’s unstructured domain expansion and contraction
with salt content and be correlated with changes in the hydrodynamic
radius of 1.8 nm or less.
Palabras clave:QCM, disordered proteins
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