Puede utilizar el filtro de búsqueda del panel izquierdo para acotar los resultados
Filtro
Tipo de publicación
Todos Libros Revistas
Título
Autor
Palabras clave
ISBN
Acceso DOI
Acceso digital CSIC
Buscar
Datos técnicos
RevistaRSC ADVANCES
Año2014
Volumen4
Páginas 6219 - 6225
Internacional

Tuning lipase B from Candida antarctica C-C Bond Promiscuous Activity by immobilization on Poly-Styrene–Divinylbenzene beads

Autores:Roberto Fernandez-Lafuente, Oveimar Barbosa
Grupos de investigación:Optimización de biocatalizadores y bioprocesos enzimáticos

Diana F. Izquierdo, Oveimar Barbosa,,b,c M. Isabel Burguete,a Pedro Lozano,d S.V. Luis,a Roberto Fernadez-Lafuenteb* and Eduardo García-Verdugoa*

aDpt. Quimica Inorganica y Organica, Universidad Jaume I, Avda. Sos Baynat s/n, E-12071 Castellón, Spain.
bDepartamento de Biocatálisis. Instituto de Catálisis y Petrolquímica-CSIC, Campus UAM-CSIC Madrid. Spain. 
cEscuela de Química, Grupo de Investigación en Bioquímica y Microbiología (GIBIM), Edificio Camilo Torres 210, Universidad Industrial de Santander, Bucaramanga, Colombia
dUniversidad de Murcia, Facultad de Química, Departamento de Bioquímica y Biología Molecular B e Inmunología, Campus de Espinardo, E-30100 Murcia, Spain. 

Lipase B from Candida antarctica (CALB) is able to catalyze C-C bond formation.  After immobilization onto hydrophobic PS-DVB support, these activity increase when compared to that of the soluble or tan the commercially available Novozyme 435 (being up to 6 folds more active). Our results show that even although this activity is not related to the catalytic group, the promiscuous activities of CALB may be tuned via immobilization. In addition, we have show that the secondary structure of both immobilized enzymes is quite different, using FT-ATR-IR spectroscopy.

 

 

Palabras clave:CALB, promiscuity, enzyme modulation
logo de CSIC