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Introducción:

La posibilidad de que toda la humanidad tenga acceso a nuevos y mejores fármacos de bajo coste, a alimentos mejores y mas abundantes, a una agricultura mucho mas eficiente, a nuevas fuentes energéticas, a sistemas analíticos mas precisos, etc., constituye un reto social y económico cada día mas necesario. Para ello es imprescindible la puesta a punto de tecnologías más sencillas y de menor coste energético. De este modo se podrían poner a punto nuevas transformaciones químicas mas complejas en condiciones medioambientalmente benignas. Esta nueva química “super-fina”, limpia y de bajo coste es uno de los grades retos de la industria química actual y precisa urgentemente de la búsqueda y optimización de nuevos y mejores catalizadores.

Las enzimas son catalizadores de origen biológico que parecen cumplir muchos de los requisitos necesarios para impulsar esta nueva industria química:

• son catalizadores muy activos en medios acuosos y en condiciones muy suaves de temperatura, presión, pH, etc.
• son catalizadores muy específicos: pueden modificar un único substrato en una mezcla de substratos muy similares e incluso pueden discernir entre dos isómeros de una mezcla racémica de un compuesto quiral.
• son catalizadores muy selectivos: pueden modificar un único enlace o un único grupo funcional en una moléculas que tenga varias posiciones modificables.

A pesar de esas excelentes propiedades catalíticas, las enzimas han ido evolucionando a través de los siglos para cumplir mejor las necesidades fisiológicas de los seres vivos y no para ser utilizadas en sistemas químicos industriales. Así, las enzimas son catalizadores solubles, generalmente muy inestables y que sufren inhibiciones por substratos y productos. Además, las enzimas muchas veces no poseen todas las propiedades ideales (actividad, selectividad, etc) cuando queremos que catalicen procesos distintos de los naturales (pe. síntesis en lugar de hidrólisis), sobre substratos no naturales, en condiciones experimentales no convencionales (pe. en disolventes orgánicos no tóxicos).

El Departamento de Biocatálisis del Instituto de Catálisis del CSIC está compuesto por cinco grupos de investigación cuyo trabajo se enmarca en los siguientes objetivos:

• conocer más profundamente los mecanismos de la catálisis enzimática.
• explorar nuevas posibilidades de aplicación de las enzimas.
• eliminar las barreras que impiden una masiva utilización industrial de las enzimas.

Estos objetivos constituyen el eje de las numerosas líneas de investigación desarrolladas por nuestros grupos de trabajo, p. ej.:

1. Aspectos bioquímicos de la catálisis por hidrolasas (lipasas, esterasas, proteasas, amidasas).
2. Aspectos bioquímicos de la catálisis por metalo-enzimas (p.e. hidrogenasas).
3. Purificación de enzimas por cromatografía de afinidad.
4. Estabilización de enzimas solubles por modificación química.
5. Estructura-función de enzimas en sistemas micelares.
6. Preparación de derivados de enzimas inmovilizados.
7. Estabilización de enzimas en fase sólida.
8. Interacción e inmovilización de enzimas sobre electrodos.
9. Aplicación de enzimas en tecnología de alimentos.
10. Aplicación de enzimas en química fina y farmacéutica.
11. Estudio y Diseño de nuevos biosensores (enzimas, anticuerpos, oligonucleótidos, etc.).
12. Aplicación de enzimas para preservar el medio ambiente.

Otros relevantes aspectos de la biocatálisis aplicada que tienen un marcado carácter microbiológico (screening, mutagénesis dirigida, evolución dirigida) se realizan también en colaboración con otros Departamentos nacionales e internacionales. En este campo hemos de destacar la estrecha colaboración de nuestro Departamento con el Prof. José Luis García López del Centro de Investigaciones Biológicas, CSIC, y con el Prof. Víctor de Lorenzo del Centro Nacional de Biotecnología, CSIC.

Grupos de Trabajo:

1. Biocatálisis Aplicada
   (A. Ballesteros, F. Plou, E. Pastor, M. Ferrer y A. Alcalde)
2. Electro-Biocatálisis y Biosensores
   (V. M. Fernández y A. López de Lacey)
3. Ingeniería de Biocatalizadores y Biotransformaciones
   (J. M. Guisán y C. Mateo)
4. Biocatalizadores, Procesos y Reactores Enzimáticos para Química Fina
   (C. Otero)
5. Biocatalizadores Soportados
   (R. M. Blanco)

Técnicas Disponibles:

1. FPLC para purificación de proteinas
2. HPLC analítica y semi-preparativa
3. Cromatografía de gases
4. Espectroscopía VIS-UV y Fluorescencia
5. Valoración automática (pH-Stato)
6. Cámara anaerobia
7. Microbalanza
8. Microscopía de fuerzas atómicas
9. Resonancia de plasmón superficial
10. EPR
11. Sensor de actividad de agua
12. Titulador de bajo contenido en agua (Karl Fisher)
13. Espectrometría infrarroja (FTIR) electroquímica
14. Microbalanza de cristal de cuarzo
15. Espectrómetro de masas cuadrupolar
16. Estaciones electroquímicas

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